动力学在分子互作中是用来描述分析物与配体之间结合的速率（ka）和解离的速率（kd），是表征分子结合很重要的参数。在药物研发过程中，我们可以通过检测结合或者解离速率来判断结合的药物分子作用的时间和效果。这篇文献当中作者对HIV蛋白酶突变与抑制剂耐受性的关联性进行研究，通过BIAcore方法检测不同突变体和抑制剂的结合的动力学和亲和力，来探究影响抑制剂作用的关键因素。为了研究抑制剂的结构和耐药性之间的关系，作者做了关于HIV-1蛋白酶耐药突变体和一系列抑制剂之间的研究。突变体是根据已知的临床常用抑制剂耐药突变体，并结合蛋白酶中的氨基酸的位置进行设计。如下图所示，作者构建了单个和多个位点的突变，突变的氨基酸伟G48V，V82A，I84V和L90M。接下来，作者通过Biacore检测野生型/突变的HIV蛋白酶和抑制剂之间的亲和力和动力学参数。结果如下方的表格所示。通过进一步对结合动力学进行分析，作者发现和野生型相比，突变体和抑制剂之间的解离速率明显增加。Fig.2. 野生型/突变体和抑制剂之间结合动力学分析作者进一步对实验结果进行了讨论和分析。Leu90是一个位于二聚体表面的氨基酸残基，替换为Met降低了二聚体的稳定性。本次实验表明，Leu90替换为Met，对抑制剂的结合具有非特异性的作用，由于解离速率增加而亲和力减弱。Gly48位于蛋白酶的flap区，对于结合位点成型和酶复合体稳定性具有重要的作用，这个位点突变之后，对saquinavir形成耐受性，解离速率增加。而82和84位点位于活性位点，突变之后引起亲水性和范德华力作用的减少，数据表明结合和解离速率的改变引起亲和力的减弱。
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